Главная » Научные исследования » Отдел биофизики » Лаборатория физико-химических методов исследования и анализа » Публикации последних лет
Лаборатория физико-химических методов исследования и анализа

Публикации последних лет

  1. Shumaev K.B., Gorudko I.V., Kosmachevskaya O.V., Grigorieva D.V., Panasenko О.M., Vanin A.F., Topunov A.F., Terekhova M.S., Sokolov A.V., Cherenkevich S.N., Ruuge E.K. Protective effect of dinitrosyl iron complexes with glutathione in red blood cell lysis induced by hypochlorous acid. Oxid. Cell. Longev. 2019. V. 2019:2798154.
  2. Луценко В.Е., Григорьева Д.В., Горудко И.В., Черенкевич С.Н., Горбунов Н.П., Костевич В.А., Панасенко О.М., Соколов А.В. Целестиновый синий B — зонд для регистрации продукции хлорноватистой кислоты и HOCl-модифицированных белков. Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19(2). С. 63-71.
  3. Рощупкин Д.И. Сорокин В.Л., Семенкова Г.Н., Буравлева К.В., Мурина М.А. Свойства биологически значимых хлораминовых оксидантов: реакционная активность и ее зависимость от структуры функциональной группы атомов. Биофизика. 2019. Т. 64(2). C. 213-224.
  4. Vlasova I.I., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Mikhalchik E.V., Vasilyev V. Myeloperoxidase-induced oxidation of albumin and ceruloplasmin: role of tyrosines. Biochemistry (Mosc). V. 84(6). P. 652-662.
  5. Balabushevich N.G., Kovalenko E.A., Mikhalchik E.V., Filatova L.Y., Volodkin D., Vikulina A.S. Mucin adsorption on vaterite CaCO3 microcrystals for the prediction of mucoadhesive properties. Colloid Interface Sci. 2019. V. 545. P. 330-339.
  6. Vakhrusheva T.V., Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Lazarev V.N., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Enzymatic and bactericidal activity of myeloperoxidase in conditions of halogenative stress. Cell. Biol. 2018. V. 96(5). P. 580-591.
  7. Gorudko I.V., Grigorieva D.V., Sokolov A.V., Shamova E.V., Kostevich V.A., Kudryavtsev I.V., Syromiatnikova E.D., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Neutrophil activation in response to monomeric myeloperoxidase. Cell. Biol. 2018. V. 96(5). P. 592-601.
  8. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Varfolomeeva E.Y., Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Kozlov S.O., Kudryavtsev I.V., Mikhalchik E.V., Filatov M.V., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M., Arnhold J., Vasilyev V.B. Capacity of ceruloplasmin to scavenge products of the respiratory burst of neutrophils is not altered by the products of reactions catalyzed by myeloperoxidase. Cell. Biol. 2018. V. 96(4). P. 457-467.
  9. Максимов Д.И., Басырева Л.Ю., Гусев А.А., Вахрушева Т.В., Яскевич А.В., Гусев С.А., Островский Е.М., Панасенко О.М., Сергиенко В.И. Циркулирующие нейтрофильные внеклеточные ловушки у пациентов с сахарным диабетом 2-го типа с гнойно-некротическими осложнениями. Медицинский академический журнал. 2018. Т. 18. № 2. С. 72-77.
  10. Михальчик Е.В., Максимов Д.И., Островский Е.М., Яскевич А.В., Власова И.И., Вахрушева Т.В., Басырева Л.Ю., Гусев А.А., Костевич В.А., Горбунов Н.П., Соколов А.В., Панасенко О.М., Гусев С.А. Нейтрофилы как источник факторов, увеличивающих продолжительность фазы воспаления раневого процесса у больных сахарным диабетом 2-го типа. Биомедицинская химия. 2018. Т. 64. № 5. С. 433-438.
  11. Соколов А.В., Костевич В.А., Горбунов Н.П., Григорьева Д.В., Горудко И.В., Васильев В.Б., Панасенко О.М. Связь между активной миелопероксидазой и хлорированным церулоплазмином в плазме крови пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями. Медицинская иммунология. 2018. Т. 20. №5. С. 699-710.
  12. Vlasova I.I., Mikhalchik E.V., Gusev A.A., Balabushevich N.G., Gusev S.A., Kazarinov K.D. Extremely high-frequency electromagnetic radiation enhances neutrophil response to particulate agonists. Bioelectromagnetics. 2018. V. 39(2). P. 144-155.
  13. Григорьева Д.В., Горудко И.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М., Соколов А.В. Экзоцитоз миелопероксидазы при активации нейтрофилов в присутствии гепарина. Биомедицинская химия. 2018. Т. 64. (1). С. 16-22.
  14. Вахрушева Т.В., Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Панасенко О.М. Ферментативная и бактерицидная активность мономерной и димерной форм миелопероксидазы. Биомедицинская химия. 2018. Т. 64. (2). С. 175-182.
  15. Balabushevich N.G., Sholina E.A., Mikhalchik E.V., Filatova L.Y., Vikulina A.S., Volodkin D. Self-Assembled mucin-containing microcarriers via hard templating on CaCO3 crystals. 2018. V.9. P. 307.
  16. Вахрушева Т.В., Байкова Ю.П., Балабушевич Н.Г., Гусев С.А., Ломакина Г.Ю., Шолина Е.А., Мошковская М.А., Щераков П.Л., Побегуц О.В., Михальчик Е.В. Связывание муцина бактериями E.coli из кишечника человека. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2018. Т. 165. №2. С. 198-202.
  17. Бриллиантова В.В., Смолина Н.В., Сырейщикова Т.И., Узбеков М.Г., Добрецов Г.Е. Состояние тиоловых групп альбумина у больных с первым эпизодом шизофрении. Нейрохимия. 2018. Т. 35. № 1. С. 96-100.
  18. Луценко В.Е., Григорьева Д.В., Козлов С.О., Горудко И.В., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М., Соколов А.В.Флуоресцентный метод регистрации хлорноватистой кислоты и ее производных в суспензии активированных нейтрофилов с помощью целестинового синего В. Актуальные вопросы биологической физики и химии. Т. 2. № 1. С. 264-268.
  19. Горудко И.В., Михальчик Е.В., Соколов А.В., Григорьева Д.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Продукция активных форм кислорода и галогенов нейтрофилами при действии мономерных форм миелопероксидазы. Биофизика. 2017. Т. 62(6).С. 1114-1122.
  20. Рощупкин Д.И., Буравлева К.В., Мурина М.А., Сергиенко В.И. Флуорометрическое изучение модификации сывороточного альбумина структурными аналогами хлорамина таурина. Биофизика, 2017, Т.62 (1). С.31-38.
  21. Михальчик Е.В., Будкевич Л.И., Питерская Ю.А., Пеньков Л.Ю., Астамирова Т.С., Смолина Н.В., Вахрушева Т.В., Панасенко О.М. Роль миелопероксидазы ненйтрофилов в развитии воспаления при термических ожогах кожи. Биомедицинская химия. 2016. Т. 62. (5). С. 584-587.
  22. Fedorkova M.V., Brandt N.N., Chikishev A.Yu, Smolina N.V., Balabushevich N.G., Gusev S.A., Lipatova V.A., Botchey V.M., Dobretsov G.E., Mikhalchik E.V. Photoinduced formation of thiols in human hair. Journal of Photochemistry & Photobiology. B: Biology. 2016. V. 164. P. 43-48.
  23. GorudkoV., Sokolov A.V., Shamova E.V., Grigorieva D.V., Mironova E.V., Kudryavtsev I.V., Gusev S.A., Gusev A.A., Chekanov A.V., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M., Timoshenko A.V. Binding of human myeloperoxidase to red blood cells: Molecular targets and biophysical consequences at the plasma membrane level. Arch. Biochem. Biophys. 2016. V. 591. P. 87-97.
  24. ГригорьеваД.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Миелопероксидаза стимулирует дегрануляцию нейтрофилов. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2016. Т. 161. №4. С. 483-488.
  25. Григорьева Д.В., Горудко И.В., Костевич В.А., Соколов А.В., Буко И.В., Васильев В.Б., Полонецкий Л.З., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. Активность миелопероксидазы в плазме крови как критерий эффективности лечения пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями. Биомедицинская химия. 2016. Т. 62. Вып. 3. С. 318-324.
  26. Панасенко О.М., Михальчик Е.В., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н. Влияние антиоксидантов и скавенджеров гипогалоидных кислот на активацию нейтрофилов липопротеинами низкой плотности, модифицированными гипохлоритом. Биофизика. 2016. Т. 61 (3). С. 500-509.
  27. VlasovaI.I., Mikhalchik E.V., Barinov N.A., Kostevich V.A., Smolina N.V., Klinov D.V., Sokolov A.V. Adsorbed plasma proteins modulate the effects of single-walled carbon nanotubes on neutrophils in  Nanomedicine. 2016. V. 12(6). P. 1615-1625.
  28. Vlasova I.I., Kapralov A.A., Michael Z.P., Burkert S.C., Shurin M.R., Star A., Shvedova A.A., Kagan V.E. Enzymaticoxidative biodegradation of nanoparticles: Mechanisms, significance and  Toxicol. Appl. Pharmacol. 2016. V. 299. P. 58-69.
  29. Fedorkova M.V., Brandt N.N., Chikishev A.Yu., Smolina N.V., Balabushevich N.G., Gusev S.A., Lipatova V.A., Botchey V.M., Dobretsov G.E., Mikhalchik E.V. Photoinduced formation of thiols in human hair.J. Photochem. Photobiol. B. V. 164. P. 43-48.
  30. Dobretsov, Smolina N., Syrejshchikova T, Brilliantova V., Uzbekov M. A fluorescent reporter detects details of aromatic ligand interference in drug-binding sites of human serum albumin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2016. V. 478(1). P. 462-466.
  31. SokolovV., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radic. Res. 2015. V. 49. P. 777-789.
  32. SokolovV., Kostevich V.A., Zakharova E.T., Samygina V.R., Panasenko O.M., Vasilyev V.B. Interaction of ceruloplasmin with eosinophil peroxidase as compared to its interplay with myeloperoxidase: Reciprocal effect on enzymatic properties. Free Radic Res. 2015. V. 49. P. 800-811.
  33. Сырейщикова Т.И., Смолина Н.В., Узбеков М.Г., Добрецов Г.Е., Калинина В.В., Крюкова В.В., Антипова О.С., Емельянова И.Н., Краснов В.Н. Нарушение конформации альбумина сыворотки у больных меланхолической депрессией. Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2015. Т. 115(1, вып. 2). С. 47-50.
  34. Смолина Н.В., Сырейщикова Т.И., Узбеков М.Г., Добрецов Г.Е. Флуоресцентные зонды как источник клинически значимой информации. В книге: Фундаментальные науки – медицине: биофизические медицинские технологии.Под ред. А.Н.Григорьева и Ю.А.Владимирова. Москва: МАКС Пресс, 2015. Т. 2. C. 293–327.
  35. DobretsovE., Syrejschikova T.I., Smolina N.V., Uzbekov M.G. CAPIDAN, a fluorescent reporter for detection of albumin drug-binding site changes. In: Human Serum Albumin (HSA): Functional Structure, Synthesis and Therapeutic Uses . Series: Protein Biochemistry, Synthesis, Structure and Cellular Functions. Editors: T. Stokes, Nova Publishers. 2015. P. 129-173.
  36. Григорьева Д.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Шамова Е.В., Васильев В.Б., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. Регуляция миелопероксидазой Са2+-сигнализации в нейтрофилах. Доклады НАН Беларуси. 2014. Т. 58. № 4. С. 55-60.
  37. Мурина М.А., Рощупкин Д.И., Кондрашова К.В., СергиенкоВ.И. Угнетение коагуляции плазмы крови и агрегации тромбоцитов структурными аналогами хлорамина таурина. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2014. Т. 157. №2. С. 169-172.
  38. Рощупкин Д.И., Кондрашова К.В., Мурина М.А. Молекулярные характеристики и предсказание реакционных свойств структурных аналогов N-хлортаурина. Биофизика. 2014. Т. 59 (6). С. 1045-1050.
  39. Мельниченко А.А., Аксенов Д.В., Панасенко О.М., Ярославов А.А., Собенин И.А. Модуляция ассоциации липопротеидов низкой плотности с помощью плюроников. Атеросклероз и дислипидемии. 2014. №3(16). С. 39-46.
  40. Dobretsov G.E., Syrejschikova T.I., Smolina N.V. On mechanisms of fluorescence quenching by water. Biophysics.  V. 59 (2). P.183-188.
  41. Fedorkova M.V., Smolina N.V., Mikhalchik E.V., Balabushevich N.G., Ibragimova G.A., Gadzhigoroeva A.G., Dmitrieva E.I., Dobretsov G.E. Effects of ultra violet radiation on the soluble proteins of human hair. Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology. 2014. V. 140. P. 390-395.
  42. Mikhal'chik E.V., Suprun M.V., Fedorkova M.V., Ibragimova G.A., Dmitrieva E.I., Lipatova V.A., Kutsev S.I. Evaluation of ATP content in hair bulbs in human scalp. Exp. Biol. Med.2014. V. 157(1). P.112-115.
  43. SokolovV., Kostevich V.A., Runova O.L., Gorudko I.V., Vasilyev V.B., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M. Proatherogenic modification of LDL by surface-bound myeloperoxidase. Chem. Phys. Lipids. 2014. V. 180. P. 72-80.
  44. GorudkoV., Grigorieva D.V., Shamova E.V., Kostevich V.A., Sokolov A.V., Mikhalchik E.V., Cherenkevich S.N., Arnhold J., Panasenko O.M. Hypohalous acid-modified human serum albumin induces neutrophil NADPH oxidase activation, degranulation, and shape change. Free Radic. Biol. Med. 2014. V. 68. P. 326-334.
  45. Мельниченко А.А., Аксенов Д.В., Панасенко О.М., Ярославов А.А., Собенин И.А., Орехов А.Н. Плюроники подавляют ассоциацию липопротеидов низкой плотности, инициирующую атерогенез. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2013. Т. 156. №11. С. 574-577.
  46. Панасенко О.М., Горудко И.В., Соколов А.В. Хлорноватистая кислота как предшественник свободных радикалов в живых системах. Успехи биологической химии. 2013. Т. 53. С. 195-244.
  47. Gorudko I.V., Sokolov A.V., Shamova E.V., Grudinina N.A., Drozd E.S., Shishlo L.M., Grigorieva D.V., Bushuk S.B., Bushuk B.A., Chizhik S.A., Cherenkevich S.N., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Myeloperoxidase modulates human platelet aggregation via actin cytoskeleton reorganization and store-operated calcium entry.Biology Open. 2013. V. 2. P. 916-923.
  48. Vakhrusheva T.V, Gusev A.A., Gusev S.A., Vlasova I.I. Albumin reduces thrombogenic potential of single-walled carbon nanotubes. Toxicology Letters.V. 221(2). P. 137-145.
  49. Григорьева Д.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Космачевская О.В., Топунов А.Ф., Буко И.В., Константинова Е.Э., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Определение пероксидазной активности гемоглобина в плазме крови. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2013. Т. 155. №1. С. 129-132.
  50. Korotaeva A., Samoilova E., Pavlunina T., Panasenko O.M. Halogenated phospholipids regulate secretory phospholipase A2 group IIA activity.  Phys. Lipids. 2013. V. 167-168. P. 51-56.
  51. Михальчик Е.В., Смолина Н.В., Астамирова Т.С., Горудко И.В., Григорьева Д.В., Иванов В.А., Соколов А.В., Костевич В.А., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Альбумин сыворотки крови, модифицированный в условиях окислительного/галогенирующего стресса, усиливает люминол-зависимую хемилюминесценцию нейтрофилов человека. Биофизика. 2013. Т. 58. №4. С. 681-689.
  52. Vlasova I.I., Vakhrusheva T.V., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Gusev A.A., Gusev S.A., Melnikova V.I., Lobach A.S. PEGylated single-walled carbon nanotubes activate neutrophils to increase production of hypochlorous acid, the oxidant capable of degrading nanotubes. Toxicology and Applied Pharmacology. 2012. V. 264(1). P. 131-142.
  53. Горудко И.В., Шамова Е.В., Шишло Л.М., Мухортова А.В., Прохорова В.И., Панасенко О.М., Гусев С.А., Черенкевич С.Н. Глутатион-зависимая регуляция агрегации тромбоцитов с нейтрофилами и с опухолевыми клетками. Биофизика. 2012. Т. 57 С. 93-98.
  54. SokolovA.V., Solovyov K.V., Kostevich V.A., Chekanov A.V., Pulina M.O., Zakharova E.T., Shavlovski M.M., Panasenko O.M., Vasilyev V.B. Protection of ceruloplasmin by lactoferrin against hydroxyl radicals is pH dependent. Biochem. Cell Biol. 2012. V. 90. P. 397–404.
  55. Горудко И.В., Костевич В.А., Соколов А.В., Шамова Е.В., Буко И.В., Константинова Е.Э., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Функциональная активность нейтрофилов при сахарном диабете и ишемической болезни сердца: роль миелопероксидазы в развитии окислительного стресса. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2012. Т. 154. №7. С. 28-32.
  56. Горудко И.В., Костевич В.А., Соколов А.В., Буко И.В., Константинова Е.Э., Цапаева Н.Л., Миронова Е.В., Захарова Е.Т., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Повышенная активность миелопероксидазы – фактор риска ишемической болезни сердца у больных сахарным диабетом. Биомедицинская химия. 2012. Т. 58. №4. С. 475-484.
  57. Melnichenko A.A., Aksenov D.V., Myasoedova V.A., Panasenko O.M., Yaroslavov A.A., Sobenin I.A., Bobryshev Y.V., Orekhov A.N. Pluronic block copolymers inhibit low density lipoprotein self-association. Lipids. 2012. V. 47. P. 995-1000.
  58. Григорьева Д.В., Горудко И.В., Соколов А.В., Шамова Е.В., Васильев В.Б., Панасенко О.М., Черенкевич С.Н. Механизмы действия миелопероксидазы на гемолиз эритроцитов. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2012. Т. 56. №6. С. 47-50.
  59. Рощупкин Д.И., Мурина М.А., Сергиенко В.И. Ковалентные хлораминовые ингибиторы функций тромбоцитов: расчетные показатели реакционной способности, антиагрегантная активность. Биофизика. Т. 56. № 5. С. 945-954.
  60. Sokolov A.V., Chekanov A.V., Kostevich V.A., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Revealing binding sites for myeloperoxidase on the surface of human low density lipoproteins.  Phys. Lipids. 2011. V. 164. P. 49–53.
  61. Баранова О.А., Чеканов А.В., Карнеев А.Н., Миронова О.П., Мячин И.В., Панасенко О.М., Соловьева Э.Ю., Федин А.И. Поиск новых маркеров окислительного стресса при ишемии мозга для оптимизации терапевтических подходов. Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2011. Т. 111. № 12. С. 25-31.
  62. Vlasova I.I., Sokolov A.V., Arnhold J. The free amino acid tyrosine enhances the chlorinating activity of human myeloperoxidase. Journal of Inorganic Biochemistry. 2012. V. 106(1). P. 76-83.
  63. Vlasova I.I., Feng W.H., Goff J.P., Giorgianni A., Do D., Gollin S.M., Lewis D.W., Kagan V.E., Yalowich J.C. Myeloperoxidase-dependent oxidation of etoposide in human myeloid progenitor CD34+ cells. Molecular Pharmacology. 2011. V. 79(3). P. 479-487.
  64. Власова И.И., Соколов А.В., Чеканов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б. Индуцированная миелопероксидазой деградация однослойных углеродных нанотрубок определяется синтезом гипохлорита. Биоорганическая химия. 2011. Т. 37. № 4. С. 510-521.
  65. VlasovaI., Vakhrusheva T.V., Sokolov A.V., Kostevich V.A., Ragimov A.A. Peroxidase-induced degradation of single-walled carbon nanotubes: hypochlorite is a major oxidant capable of in vivo degradation of carbon nanotubes. Journal of Physics: Conference Series. 2011. V. 291. P. 012056.
  66. Sokolov A.V., Aseychev A.V., Kostevich V.A., Gusev A.A., Gusev S.A., Vlasova I.I. Functionalization of single-walled carbon nanotubes regulates their effect on hemostasis. Journal of Physics: Conference Series. V. 291. P. 012054.
  67. Панасенко О.М., Сергиенко В.И. Галогенирующий стресс и его биомаркеры. Вестник Российской АМН. №1. С. 27-39.
  68. SokolovV., Ageeva K.V., Cherkalina O.S., Pulina M.O., Zakharova E.T., Prozorovskii V.N., Aksenov D.V., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Identification and properties of complexes formed by myeloperoxidase with lipoproteins and ceruloplasmin. Chem. Phys. Lipids. 2010. V. 163. P. 347–355.
  69. Горудко И.В., Вахрушева Т.В., Мухортова А.В., Черенкевич С.Н., Тимошенко А.В., Сергиенко В.И., Панасенко О.М. Праймирующее влияние галогенированных фосфолипидов на функциональные ответы нейтрофилов человека. Биол. мембраны. Т. 27. С. 314-324.
  70. Панасенко О.М., Горудко И.В., Ковалева А.М., Гусев С.А., Сергиенко В.И., Матишов Д.Г. Продукция и реакционные свойства активных форм галогенов в механизмах канцерогенеза. Вестник Южного научного центра РАН. 2010. Т. 6. №3. С. 73-90.
  71. KaganV.E., Konduru N.V., Feng W., Allen B.L., Conroy J., Volkov Y., Vlasova I.I., Belikova N.A., Yanamala N., Kapralov A., Tyurina Y.Y., Shi J., Kisin E.R., Murray A.R., Franks J., Stolz D., Gou P., Klein-Seetharaman J., Fadeel B., Star A., Shvedova A.A. Carbon nanotubes degraded by neutrophil myeloperoxidase induce less pulmonary inflammation. Nature Nanotechnology. 2010. V. 5(5). P. 354-359.
  72. Горудко И.В., Черкалина О.С., Соколов А.В., Пулина М.О., Захарова Е.Т., Васильев В.Б., Черенкевич С.Н., Панасенко О.М. Новые подходы к определению концентрации и пероксидазной активности миелопероксидазы в плазме крови человека. Биоорг. химия. 2009. Т. 35. С. 629-639.
  73. Мурина М.А., Рощупкин Д.И., Чудина Н.А., Петрова А.О., Сергиенко В.И. Антиагрегантное действие хлорамина таурина в присутствии сывороточного альбумина. Бюлл. экспер. биол. мед. 2009. Т. 147. №6. С. 642- 646.
  74. Рощупкин Д.И., Мурина М.А, Петрова А.О., В.И. Сергиенко. Зависимость устойчивости аминокислотных хлораминов от их структуры. Биомедицинская химия. 2009. Т. 55. №4. С. 510-518.
  75. Мурина М.А., Рощупкин Д.И., Петрова А.О., Сергиенко В.И. Аминокислотные хлораминовые и хлориминовые антиагреганты: реакционные свойства и механизм действия. Вестник РАМН. 2009. №10. С. 43-49.
  76. KapralovA., Vlasova I.I., Feng W., Maeda A., Walson K., TyurinA., Huang Z., Aneja R.K., Carcillo J., Bayir H., Kagan V.E. Peroxidase activity of hemoglobin x haptoglobin complexes: covalent aggregation and oxidative stress in plasma and macrophages. Journal of Biological Chemistry. 2009. V. 284 (44). P. 30395-30407.
  77. Панасенко О.М., Чеканов А.В., Власова И.И., Соколов А.В., Агеева К.В., Пулина М.О., Черкалина О.С., Васильев В.Б. Влияние церулоплазмина и лактоферрина на хлорирующую активность лейкоцитарной миелопероксидазы. Изучение методом хемилюминесценции. Биофизика. Т. 53. № 4. С. 573-581.
  78. Sokolov A.V., Ageeva K.V., Pulina M.O., Cherkalina O.S., Samygina V.R., Vlasova I.I., Panasenko O.M., Zakharova E.T., Vasilyev V.B. Ceruloplasmin and myeloperoxidase in complex affect the enzymatic properties of each other. Free Rad. Res. 2008. V. 42. P. 989-998.
  79. Мурина М.А., Рощупкин Д.И., Кравченко Н.Н., Петрова А.О., Сергиенко В.И. Антиагрегантное действие биогенных хлораминов. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Приложение 2. С. 94–100.
  80. Рощупкин Д.И., Мурина М.А., Кравченко Н.Н., Сергиенко В.И. Избирательность ковалентного действия биохлораминовых антиагрегантов на обогащенную тромбоцитами плазму крови. Биофизика. Т. 52. С. 527– 533.
  81. Панасенко О.М., Мельниченко А.А., Аксенов Д.В., Тертов В.В., Каплун В.В., Собенин И.А., Орехов А.Н. Агрегация ЛПНП, индуцированная окислением, приводит к увеличению их захвата гладкомышечными клетками аорты человека. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 143. № 2. С. 159-162.
  82. Чеканов А.В., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А., Сергиенко В.И., Панасенко О.М. Сравнительное исследование взаимодействия бромноватистой и хлорноватистой кислот с трет-бутилгидропероксидом методом спиновых ловушек. Биофизика. Т. 52. № 1. С. 5-13.
  83. Панасенко О.М., Вахрушева Т.В., Власова И.И., Чеканов А.В., Баранов Ю.В., Сергиенко В.И. Роль опосредованной миелопероксидазой модификации липопротеинов крови человека в развитии атеросклероза. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Приложение 2. С. 57-60.
  84. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Капелько В.И., Шепелькова Г.С., Шумаев К.Б., Панасенко О.М., Коновалова Г.Г., Беленков Ю.Н. Механизмы окислительной модификации липопротеидов низкой плотности при окислительном и карбонильном стрессе. Биохимия. Т. 72. С. 1330-1341.
  85. PanasenkoM., Vakhrusheva T., Tretyakov V., Spalteholz H., Arnhold J. Influence of chloride on modification of unsaturated phosphatidylcholines by the myeloperoxidase/hydrogen peroxide/bromide system. Chem. Phys. Lipids. 2007. V. 149. P. 40–51.
  86. Рощупкин Д.И., Белакина Н.С., Мурина М.А. Усиленная люминолом хемилюминесценция полиморфноядерных лейкоцитов кролика: природа оксидантов, непосредственно вызывающих окисление люминола. Биофизика. Т. 51. С. 99-107.
  87. Мурина М.А., Савельева Е.Л., Рощупкин Д.И. Механизм действия биогенных хлораминов и гипохлорита на начальную агрегацию тромбоцитов. Биофизика. Т. 51. № 2. С. 299-305.
  88. Vlasova I.I., Tyurin V.A., Kapralov A.A., Kurnikov I.V., Osipov A.N., Potapovich M.V., Stoyanovsky D.A., Kagan V.E. Nitric oxide inhibits peroxidase activity of cytochrome C cardiolipin complex and blocks cardiolipin oxidation.  Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 14554-14562.
  89. Панасенко О.М., Тертов В.В., Мельниченко А.А., Аксенов Д.В., Собенин И.А., Каплун В.В., Супрун И.В., Орехов А.Н. Связь размера дегликозилированных различными ферментами апо-В-содержащих липопротеинов с их атерогенным потенциалом. Биол. Мембраны. Т. 23. №. 3. С. 225-234.
  90. Spalteholz, Panasenko O.M., Arnhold J. Formation of reactive halide species by myeloperoxidase and eosinophil peroxidase. Arch. Biochem. Biophys. 2006. V. 445. P. 225-234.
  91. Vakhrusheva T., Panasenko O. Chondroitin 6-sulfate and dextran sulfate promote hypochlorite-induced peroxidation of phosphatidylcholine liposomes.  Phys. Lipids. 2006. V. 140. P. 18-27.
  92. Панасенко О.М., Шпальтехольц Г., Шиллер Ю., Арнхольд Ю. Опосредованное лейкоцитарной миелопероксидазой образование бромгидринов и лизофосфолипидов из ненасыщенных фосфатидилхолинов. Биохимия. Т. 71. С. 707-718.
  93. Власова И.И., Арнхольд Ю., Осипов А.Н., Панасенко О.М. рН-Зависимая регуляция активности миелопероксидазы. Биохимия. Т. 71. С. 825 – 837.
  94. Чеканов А.В., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А., Сергиенко В.И., Панасенко О.М. Взаимодействие гипобромита с трет-бутилгидропероксидом. Роль в пероксидации фосфолипидных липосом. Биол. мембраны. Т. 23. С. 426-432.
  95. Чеканов А.В., Панасенко О.М., Осипов А.Н., Матвеева Н.С, Казаринов К.Д., Владимиров Ю.А., Сергиенко В.И. Взаимодействие гипохлорита с гидропероксидом жирной кислоты приводит к образованию свободных радикалов. Биофизика. Т. 50. №1. С. 13-19.
  96. Добрецов Г.Е., Гуларян С.К., Панасенко О.М., Орехов А.Н., Исакова С.И. Липопротеины низкой плотности с различной способностью к агрегации. Биофизика. Т. 50. №2. С. 277-280.
  97. Мельниченко А.А., Тертов В.В., Иванова О.А., Аксенов Д.В., Собенин И.А., Попов Е.В., Каплун В.В., Супрун И.В., Панасенко О.М., Орехов А.Н. Десиалирование снижает устойчивость апо-В-содержащих липопротеидов к ассоциации, повышая их атерогенный потенциал. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 140. № 7. С. 60-64.
  98. Панасенко О.М., Чеканов А.В., Арнхольд Ю., Сергиенко В.И., Осипов А.Н., Владимиров Ю.А. Образование свободных радикалов при распаде гидропероксида в присутствии миелопероксидазы или активированных нейтрофилов. Биохимия. Т. 70. №9. С. 1209-1217.
  99. Аксенов Д.В., Мельниченко А.А., Супрун И.В., Янушевская Е.В., Власик Т.Н., Собенин И.А., Панасенко О.М., Орехов А.Н. Гидролиз фосфолипидов фосфолипазами А2 и С нарушает конформацию аполипопротеина В-100 на поверхности липопротеидов низкой плотности, снижая их устойчивость к ассоциации. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 140. № 10. С. 418-422.
  100. Панасенко О.М., Аксенов Д.В., Мельниченко А.А., Супрун И.В., Янушевская Е.В., Власик Т.Н., Собенин И.А., Орехов А.Н. Протеолиз апопротеида В-100 нарушает его топографию на поверхности ЛПНП, снижая их устойчивость к ассоциации. Бюл. эксперим. биологии и медицины.  Т. 140. № 11. С. 530-534.
  101. Вахрушева Т.В., Панасенко О.М., Мельниченко А.А., Орехов А.Н. Сравнительное исследование липидной фазы в нативных и циркулирующих множественно модифицированных липопротеинах низкой плотности крови человека методом спиновых зондов. Биофизика. Т. 50. С. 652-659.
  102. Мурина М.А., Рощупкин Д.И., Белакина Н.С., Филиппов С.В., Халилов Э.М. Усиленная люминолом хемилюминесценция стимулированных полиморфноядерных лейкоцитов: тушение тиолами. Биофизика. Т. 50. С. 1100-1104.
  103. Spalteholz, Wenske K., Panasenko O.M., Schiller J., Arnhold J. Evaluation of products upon the reaction of hypochlorous acid with unsaturated phosphatidylcholines. Chem. Phys. Lipids. 2004. V. 129. P. 85-96.
  104. Панасенко О.М., Шпальтехольц Г., Шиллер Ю., Арнхольд Ю. Опосредованная миелопероксидазой деструкция ненасыщенных фосфатидилхолинов в составе липосом. Биол. мембраны. Т. 21. С. 138-150.
  105. Супрун И.В., Мельниченко А.А., Янушевская Е.В., Власик Т.Н., Собенин И.А., Панасенко О.М., Орехов А.Н. Выявление антигенных различий апо-В нативных и циркулирующих модифицированных ЛПНП. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 138. № 7. С. 50-53.
  106. Панасенко О.М., Супрун И.В., Мельниченко А.А., Собенин И.А., Орехов А.Н. Циркулирующие модифицированные ЛПНП крови человека склонны к ассоциации в условиях пониженной ионной силы. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 138. № 9. С. 280-283.
  107. Супрун И.В., Мельниченко А.А., Собенин И.А., Панасенко О.М., Орехов А.Н. Сравнение устойчивости к ассоциации нативных и циркулирующих модифицированных ЛПНП крови человека. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 138. № 10. С. 428-431.
  108. Панасенко О.М., Мельниченко А.А., Аксенов Д.В., Вахрушева Т.В., Супрун И.В., Янушевская Е.В., Власик Т.Н., Собенин И.А., Орехов А.Н. Миелопероксидаза, модифицируя поверхность и снижая устойчивость к ассоциации липопротеинов низкой плотности крови человека, повышает их атерогенный потенциал. Биол. мембраны. Т. 21. С. 498-505.
  109. Сергиенко В.И., Панасенко О.М. Активные формы кислорода в патогенезе заболеваний. Технологии живых систем. Т. 1. №2. С. 37-46.
  110. Мурина М.А., Чудина Н.А., Рощупкин Д.И., Белакина Н.С., Сергиенко В.И. Зависимость действия хлораминовых производных аминокислот от их структуры и окислительной способности на агрегацию тромбоцитов. Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2004. Т. 138. № 12. С. 632-634.
  111. Мурина М.А., Белакина Н.С., Рощупкин Д.И. Хемилюминесценция системы полиморфноядерные лейкоциты–люминол в присутствии биогенных хлораминов. Биофизика. Т. 49. С. 1099-1105.
  112. PanasenkoM., Spalteholz H., Schiller J., Arnhold J. Myeloperoxidase-induced formation of chlorohydrins and lysophospholipids from unsaturated phosphatidylcholines. Free Radic. Biol. Med. 2003. V. 34. P. 553-562.
  113. Супрун И.В., Добрецов Г.Е., Гуларян С.К., Вахрушева Т.В., Янушевская Е.В., Власик Т.Н., Орехова А.А., Семенова В.В., Собенин И.А., Панасенко О.М., Орехов А.Н. Особенности структуры поверхностного слоя циркулирующих множественно модифицированных липопротеинов низкой плотности. Биол. мембраны. Т. 20. С. 497-503.
  114. Панасенко О.М., Осипов А.Н., Чеканов А.В., Арнхольд Ю., Сергиенко В.И. При взаимодействии гипохлорита с трет-бутил гидропероксидом образуется пероксильный радикал. Биохимия. 2002. Т. 67. С. 1061-1070.
  115. Панасенко О.М., Осипов А.Н., Шиллер Ю., Арнхольд Ю. Взаимодействие экзогенного гипохлорита и гипохлорита, продуцируемого в системе МПО+Н2О2+Сl¯ с ненасыщенным фосфатидилхолином. Биохимия. Т. 67. С. 1071-1084.
  116. OsipovN., Panasenko O.M., Chekanov A.V., Arnhold J. Interaction of tert-butyl hydroperoxide with hypochlorous acid. A spin trapping and chemiluminescence study. Free Rad. Res. 2002. V. 36. P. 749-754.
  117. Панасенко О.М., Арнхольд Ю., Сергиенко В.И. Повреждение липидов мембран гипохлоритом. Биол. мембраны. 2002. Т. 19. С. 403-434.
  118. Arnhold, Osipov A.N., Spalteholz H., Panasenko O.M., Schiller J. Formation of lyso-phospholipids from unsaturated phosphatidylcholines under the influence of hypochlorous acid. Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1572. P. 91-100.
  119. Чеканов А.В., Панасенко О.М., Осипов А.Н., Арнхольд Ю., Казаринов К.Д., Владимиров Ю.А., Сергиенко В.И. Взаимодействие трет-бутилгидропероксида с гипохлоритом приводит к образованию перекисных радикалов. Исследование методом хемилюминесценции. Биофизика. Т. 47. № 5. С. 787-794.
  120. Рощупкин Д.И., Чудина Н.А, Мурина М.А. Хемилюминесценция при окислении люминола хлораминовыми производными биогенных соединений. Биофизика. Т. 47. С. 27-30.
  121. Рощупкин Д.И., Чудина Н.А, Мурина М.А. Кинетические особенности хемилюминесценция люминола, вызванной биогенными хлораминовыми соединениями. Биофизика. Т. 47. С. 211-218.
  122. Мурина М.А., Фесенко О.Д., Сергиенко В.И., Чудина Н.А, Рощупкин Д.И. Противотромботическая активность N,N-дихлортаурина in vivo на модели тромбоза у мышей. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 134. № 7. С. 44-47.
  123. Панасенко О.М., Сергиенко В.И. Гипохлрорит, окислительная модификация липопротеинов крови и атеросклероз. Бюл. эксперим. биологии и медицины. Т. 131. № 5. С. 484-494.
  124. Arnhold, Osipov A.N., Spalteholz H., Panasenko O.M., Schiller J. Effects of hypochlorous acid on unsaturated phosphatidylcholines. Free Radic. Biol. Med. 2001. V. 31. P. 1111-1119.
  125. Panasenko O.M., Sharov V.S., Briviba K., Sies H. Interaction of peroxinitrite with carotenoids in human low density lipoproteins.  Biochem. and Biophys. 2000. V. 373. P. 302-305.
  126. Spickett C.M., Jerlich A., Panasenko O.M., Arnhold J., Pitt A.R., Stelmaszynska T., Schaur R.J. The reaction of hypochlorous acid, the reactive oxygen species produced by myeloperoxidase, with lipids. Acta Biochimica Polonica.2000. V. 47. P. 889-899.